京都大学ELCAS(エルキャス)

平成27年度以前のレポート

生物

生物の2010年1月9日の内容はこちら

実習指導

高田彰二(理論生物物理学 准教授)

チューター

寺川 剛(修士課程1回)
坂井冬樹(修士課程1回)

ボランティア

なし

実施場所

理学部1号館 高田研究室

実習内容

生物分野の体験学習では、コンピュータを用いて蛋白質の構造を見て もらった。蛋白質の一例としてタミフルの標的であるノイラミニダーゼを 用いた。最初にインフルエンザウイルスの自己複製機構を解説し、次に ノイラミニダーゼについての説明、その蛋白質を標的とする薬である リレンザ・タミフルについて説明した。その後、コンピュータを用いた実習 に移り、蛋白質の構造情報をProtein Data Bankからダウンロードさせ、 Rasmolという蛋白質の描画ソフトを用いて観察させた。Rasmolの使い方 に慣れた後、タミフルの結合しにくいH274Y変異株が、リレンザと結合 することの原因を考えてもらった。最後に解説をし、実習を終えた。

 実習風景(2)
実習風景(2)

 実習風景(1)
実習風景(1)


実習風景(3)
実習風景(3)


受講生の感想

  • いつも生物の実習は顕微鏡をのぞいたり実験したりなので、パソコンのみを使って考える生物は新鮮な感じがしました。普段よく耳にするタミフルの構造を画面上で見るとすごく複雑でした。今まで薬そのものの形しか知らなかったのでイメージが少し変わったような気がします。
  • たんぱく質の構造をいろんな図を使って表すことでより理解が深まりました。手順どおりにコマンドを入力するのも普段しないので手間どりました。ノイラミニダーゼが変異するとどうしてタミフルが効かなくなるのかということについて考えてみて、自分では難しくて答えはでませんでしたが少し薬について理解できました。後で説明してもらって「なるほど」と納得し、感心しました。すごくおもしろかったので家でもやってみたいと思います。
  • 今までとは違って、ずっとパソコンに向かい合ってするのは新鮮だったのでよかった。ウィルスの薬についてこうして勉強できたのは嬉しかった。
  • 今回はRasmolというソフトを使って、インフルエンザのたんぱく質の構成と、なぜ、タミフルやリレンザが効かなくなっていくかを探求しました。思ったより、多くの専門用語が出てきたので、少し難しかったですが、分かり易い説明だったので、とてもよかったです。また、多くの勉強も出来てよかったです。
  • 今日はタンパク質の構造をPDBから引っぱってきて解析した。全ての作業をパソコンでやるというのは初めてだったのでちょっと楽しかった。あんな風に見るタンパク質も面白いなぁと思った。
  • 最初、今日の体験学習はPCを使ってやると聞いたとき、ちょっと怖かったですが、実際に操作してみると楽しかったです。PDBからタンパク質の構造をもってきて、Rasmolを使ってくわしく見るのは、初めての経験でとても楽しかったです。両方ともフリーのソフトでダウンロードできるらしいので、ぜひやってみたいと思いました。
  • 今日はrasmolを使って、ミオグロビンとインフルエンザのたんぱく質構造データを見ました。インフルエンザウイルスが他の細胞にうつるのを防ぐには、ノイラミニダーゼというたんぱく質の動きを止めればいいそうです。今回はパソコンをいっぱい使いました。楽しかったです^^

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